Der Oligosaccharyltransferase-Komplex von Pflanzen
The plant oligosaccharyltransferase complex
Wissenschaftsdisziplinen
Biologie (100%)
Keywords
-
Endoplasmic Reticulum,
Protein Modification,
Glycoprotein,
Glycosylation,
Arabidopsis thaliana,
Glycan
Glykosylierung zählt zu den häufigsten Formen der Proteinmodifizierung in allen Eukaryonten. Die proteingebundenen Zuckerketten beeinflussen zahlreiche biologische Prozesse und sind damit essenziell für die Entwicklung von Organismen und deren Anpassungan veränderte Umweltbedingungen. Die Übertragung eines speziellen Oligosaccharides erfolgt während der Proteinbiosynthese in einem bestimmten Bereich der Zelle, dem sogenannten endoplasmatischen Retikulum (ER). Im ER spielt das übertragene Oligosaccharid eine kritische Rolle bei der Faltung und Qualitätskontrolle von Proteinen. Für den Transfer des Oligosaccharides auf die wachsende Polypeptidkette ist die Oligosaccharyltransferase (OST), ein aus mehreren Untereinheiten bestehender Membranproteinkomplex, verantwortlich. Im Gegensatz zu anderen Organismen ist dieser OST- Komplex in Pflanzen kaum untersucht. In Vorarbeiten wurden Hinweise gefunden, die auf eine unterschiedliche Zusammensetzung und Funktion des OST-Komplexes in Pflanzen schließen lassen. Ziel dieses Projektes ist es, den OST-Komplex der Modellpflanze Arabidopsis thaliana und den zugrundeliegenden Mechanismus für diese spezifische Proteinglykosylierung zu erforschen. Um den Prozess zu verstehen, ist es nun notwendig, die einzelnen Untereinheiten des OST-Komplexes mittels molekularbiologischer und biochemischer Methoden zu erkunden. Die Ergebnisse aus dem Projekt werden das Verständnis dieses essenziellen, zellulären Prozesses wesentlich verbessern und können zu neuen Strategien führen, um Pflanzen für biotechnologische Anwendungen besser nutzbar zu machen.
Glykosylierung zählt zu den häufigsten Formen der Proteinmodifizierung in allen Eukaryonten. Die proteingebundenen Zuckerketten beeinflussen zahlreiche biologische Prozesse und sind damit essenziell für die Entwicklung von Organismen und deren Anpassung an veränderte Umweltbedingungen. Die Übertragung einer speziellen Zuckerkette erfolgt während der Proteinbiosynthese in einem bestimmten Bereich der Zelle, dem sogenannten endoplasmatischen Retikulum (ER). Im ER spielt das übertragene Oligosaccharid eine kritische Rolle bei der Faltung und Qualitätskontrolle von Proteinen. Für den Transfer des Oligosaccharides auf die wachsende Polypeptidkette ist die Oligosaccharyltransferase (OST), ein aus mehreren Untereinheiten bestehender Membranproteinkomplex, verantwortlich. Im Gegensatz zu anderen Organismen ist dieser OST-Komplex in Pflanzen kaum untersucht. In Vorarbeiten wurden Hinweise gefunden, die auf eine unterschiedliche Zusammensetzung und Funktion des OST-Komplexes in Pflanzen schließen lassen. In diesem Projekt wurde der OST- Proteinkomplex der Modellpflanze Arabidopsis thaliana erforscht. Es wurde die biologische Funktion einer bisher unbekannten OST-Untereinheit erforscht und Unterschiede in der Zusammensetzung von unterschiedlichen OST-Komplexen entdeckt, die einen Rückschluss über die zugrundeliegenden Mechanismen für diese spezifische Modifikation von Proteinen ermöglichen. Die Charakterisierung des pflanzlichen OST-Komplexes ermöglicht es uns, molekulare Werkzeuge weiterzuentwickeln, um die Glykosylierung von Proteinen gezielt zu verbessern. Diese Erkenntnisse und entwickelten Methoden sind für zukünftige biotechnologische Anwendungen von großem Interesse, da Pflanzen zunehmend von der Industrie zur Herstellung rekombinanter Glykoproteine für therapeutische oder prophylaktische Zwecke genutzt werden.
Research Output
- 404 Zitationen
- 27 Publikationen
- 1 Patente
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2025
Titel Improving the N-glycosylation occupancy of plant-produced IgG1 by engineering the amino acid environment at Asn297 DOI 10.3389/fpls.2024.1531710 Typ Journal Article Autor Göritzer K Journal Frontiers in Plant Science Seiten 1531710 Link Publikation -
2023
Titel Impact of mutations on the plant-based production of recombinant SARS-CoV-2 RBDs DOI 10.3389/fpls.2023.1275228 Typ Journal Article Autor Ruocco V Journal Frontiers in Plant Science Seiten 1275228 Link Publikation -
2023
Titel The tobacco GNTI stem region harbors a strong motif for homomeric protein complex formation DOI 10.3389/fpls.2023.1320051 Typ Journal Article Autor Schoberer J Journal Frontiers in Plant Science Seiten 1320051 Link Publikation -
2023
Titel An oligosaccharyltransferase from Leishmania donovani increases the N-glycan occupancy on plant-produced IgG1 DOI 10.3389/fpls.2023.1233666 Typ Journal Article Autor Beihammer G Journal Frontiers in Plant Science Seiten 1233666 Link Publikation -
2024
Titel Analysis of Protein Glycosylation in the ER DOI 10.1007/978-1-0716-3710-4_16 Typ Book Chapter Autor Schoberer J Verlag Springer Nature Seiten 221-238 -
2023
Titel Plant glycoengineering for designing next-generation vaccines and therapeutic proteins DOI 10.1016/j.biotechadv.2023.108197 Typ Journal Article Autor Strasser R Journal Biotechnology Advances Seiten 108197 Link Publikation -
2023
Titel In planta deglycosylation improves the SARS-CoV-2 neutralization activity of recombinant ACE2-Fc DOI 10.3389/fbioe.2023.1180044 Typ Journal Article Autor Izadi S Journal Frontiers in Bioengineering and Biotechnology Seiten 1180044 Link Publikation -
2022
Titel Recent Developments in Deciphering the Biological Role of Plant Complex N-Glycans DOI 10.3389/fpls.2022.897549 Typ Journal Article Autor Strasser R Journal Frontiers in Plant Science Seiten 897549 Link Publikation -
2022
Titel In Planta Production of the Receptor-Binding Domain From SARS-CoV-2 With Human Blood Group A Glycan Structures DOI 10.3389/fchem.2021.816544 Typ Journal Article Autor König-Beihammer J Journal Frontiers in Chemistry Seiten 816544 Link Publikation -
2022
Titel Augmenting glycosylation-directed folding pathways enhances the fidelity of HIV Env immunogen production in plants DOI 10.1002/bit.28169 Typ Journal Article Autor Margolin E Journal Biotechnology and Bioengineering Seiten 2919-2937 Link Publikation -
2023
Titel A plant-produced SARS-CoV-2 spike protein elicits heterologous immunity in hamsters DOI 10.3389/fpls.2023.1146234 Typ Journal Article Autor Margolin E Journal Frontiers in Plant Science Seiten 1146234 Link Publikation -
2022
Titel Plant-made poliovirus vaccines – Safe alternatives for global vaccination DOI 10.3389/fpls.2022.1046346 Typ Journal Article Autor Bolaños-Martínez O Journal Frontiers in Plant Science Seiten 1046346 Link Publikation -
2025
Titel An ACE2-Fc decoy produced in glycoengineered plants neutralizes ancestral and newly emerging SARS-CoV-2 variants and demonstrates therapeutic efficacy in hamsters DOI 10.1038/s41598-025-95494-w Typ Journal Article Autor Föderl-Höbenreich E Journal Scientific Reports Seiten 11307 Link Publikation -
2019
Titel Distinct Fca receptor N-glycans modulate the binding affinity to immunoglobulin A (IgA) antibodies DOI 10.1074/jbc.ra119.009954 Typ Journal Article Autor Göritzer K Journal Journal of Biological Chemistry Seiten 13995-14008 Link Publikation -
2020
Titel Efficient N-Glycosylation of the Heavy Chain Tailpiece Promotes the Formation of Plant-Produced Dimeric IgA DOI 10.3389/fchem.2020.00346 Typ Journal Article Autor Göritzer K Journal Frontiers in Chemistry Seiten 346 Link Publikation -
2020
Titel Engineering the Plant Secretory Pathway for the Production of Next-Generation Pharmaceuticals DOI 10.1016/j.tibtech.2020.03.004 Typ Journal Article Autor Margolin E Journal Trends in Biotechnology Seiten 1034-1044 -
2020
Titel Glycosylphosphatidylinositol-Anchor Synthesis in Plants: A Glycobiology Perspective DOI 10.3389/fpls.2020.611188 Typ Journal Article Autor Beihammer G Journal Frontiers in Plant Science Seiten 611188 Link Publikation -
2021
Titel Generation of enzymatically competent SARS-CoV-2 decoy receptor ACE2-Fc in glycoengineered Nicotiana benthamiana DOI 10.1002/biot.202000566 Typ Journal Article Autor Castilho A Journal Biotechnology Journal Seiten 2000566 Link Publikation -
2021
Titel Impact of Specific N-Glycan Modifications on the Use of Plant-Produced SARS-CoV-2 Antigens in Serological Assays DOI 10.3389/fpls.2021.747500 Typ Journal Article Autor Schwestka J Journal Frontiers in Plant Science Seiten 747500 Link Publikation -
2021
Titel Editorial: Plant Glycobiology - A Sweet World of Glycans, Glycoproteins, Glycolipids, and Carbohydrate-Binding Proteins DOI 10.3389/fpls.2021.751923 Typ Journal Article Autor Seifert G Journal Frontiers in Plant Science Seiten 751923 Link Publikation -
2021
Titel Proper protein folding in the endoplasmic reticulum is required for attachment of a glycosylphosphatidylinositol anchor in plants DOI 10.1093/plphys/kiab181 Typ Journal Article Autor Shin Y Journal Plant Physiology Seiten 1878-1892 Link Publikation -
2021
Titel Cracking the “Sugar Code”: A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells DOI 10.3389/fpls.2021.640919 Typ Journal Article Autor Strasser R Journal Frontiers in Plant Science Seiten 640919 Link Publikation -
2021
Titel N-Glycosylation of the SARS-CoV-2 Receptor Binding Domain Is Important for Functional Expression in Plants DOI 10.3389/fpls.2021.689104 Typ Journal Article Autor Shin Y Journal Frontiers in Plant Science Seiten 689104 Link Publikation -
2021
Titel Glycosylation of Plant-Produced Immunoglobulins DOI 10.1007/978-3-030-76912-3_16 Typ Book Chapter Autor Göritzer K Verlag Springer Nature Seiten 519-543 -
2021
Titel Cracking the "Sugar Code": A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells DOI 10.26181/6073d326aa23f Typ Other Autor G Seifert Link Publikation -
2021
Titel Cracking the "Sugar Code": A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells DOI 10.60692/chync-wm274 Typ Other Autor Georg J. Seifert Link Publikation -
2021
Titel Cracking the "Sugar Code": A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells DOI 10.60692/ttmhf-67h27 Typ Other Autor Georg J. Seifert Link Publikation
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2022
Patent Id:
WO2022238882
Titel INTEGRATED MOLECULAR AND GLYCO-ENGINEERING OF COMPLEX VIRAL GLYCOPROTEINS Typ Patent / Patent application patentId WO2022238882 Website Link