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Der Oligosaccharyltransferase-Komplex von Pflanzen

The plant oligosaccharyltransferase complex

Richard Strasser (ORCID: 0000-0001-8764-6530)
  • Grant-DOI 10.55776/P31920
  • Förderprogramm Einzelprojekte
  • Status beendet
  • Projektbeginn 01.02.2019
  • Projektende 31.07.2023
  • Bewilligungssumme 399.620 €
  • Projekt-Website

Wissenschaftsdisziplinen

Biologie (100%)

Keywords

    Endoplasmic Reticulum, Protein Modification, Glycoprotein, Glycosylation, Arabidopsis thaliana, Glycan

Abstract Endbericht

Glykosylierung zählt zu den häufigsten Formen der Proteinmodifizierung in allen Eukaryonten. Die proteingebundenen Zuckerketten beeinflussen zahlreiche biologische Prozesse und sind damit essenziell für die Entwicklung von Organismen und deren Anpassungan veränderte Umweltbedingungen. Die Übertragung eines speziellen Oligosaccharides erfolgt während der Proteinbiosynthese in einem bestimmten Bereich der Zelle, dem sogenannten endoplasmatischen Retikulum (ER). Im ER spielt das übertragene Oligosaccharid eine kritische Rolle bei der Faltung und Qualitätskontrolle von Proteinen. Für den Transfer des Oligosaccharides auf die wachsende Polypeptidkette ist die Oligosaccharyltransferase (OST), ein aus mehreren Untereinheiten bestehender Membranproteinkomplex, verantwortlich. Im Gegensatz zu anderen Organismen ist dieser OST- Komplex in Pflanzen kaum untersucht. In Vorarbeiten wurden Hinweise gefunden, die auf eine unterschiedliche Zusammensetzung und Funktion des OST-Komplexes in Pflanzen schließen lassen. Ziel dieses Projektes ist es, den OST-Komplex der Modellpflanze Arabidopsis thaliana und den zugrundeliegenden Mechanismus für diese spezifische Proteinglykosylierung zu erforschen. Um den Prozess zu verstehen, ist es nun notwendig, die einzelnen Untereinheiten des OST-Komplexes mittels molekularbiologischer und biochemischer Methoden zu erkunden. Die Ergebnisse aus dem Projekt werden das Verständnis dieses essenziellen, zellulären Prozesses wesentlich verbessern und können zu neuen Strategien führen, um Pflanzen für biotechnologische Anwendungen besser nutzbar zu machen.

Glykosylierung zählt zu den häufigsten Formen der Proteinmodifizierung in allen Eukaryonten. Die proteingebundenen Zuckerketten beeinflussen zahlreiche biologische Prozesse und sind damit essenziell für die Entwicklung von Organismen und deren Anpassung an veränderte Umweltbedingungen. Die Übertragung einer speziellen Zuckerkette erfolgt während der Proteinbiosynthese in einem bestimmten Bereich der Zelle, dem sogenannten endoplasmatischen Retikulum (ER). Im ER spielt das übertragene Oligosaccharid eine kritische Rolle bei der Faltung und Qualitätskontrolle von Proteinen. Für den Transfer des Oligosaccharides auf die wachsende Polypeptidkette ist die Oligosaccharyltransferase (OST), ein aus mehreren Untereinheiten bestehender Membranproteinkomplex, verantwortlich. Im Gegensatz zu anderen Organismen ist dieser OST-Komplex in Pflanzen kaum untersucht. In Vorarbeiten wurden Hinweise gefunden, die auf eine unterschiedliche Zusammensetzung und Funktion des OST-Komplexes in Pflanzen schließen lassen. In diesem Projekt wurde der OST- Proteinkomplex der Modellpflanze Arabidopsis thaliana erforscht. Es wurde die biologische Funktion einer bisher unbekannten OST-Untereinheit erforscht und Unterschiede in der Zusammensetzung von unterschiedlichen OST-Komplexen entdeckt, die einen Rückschluss über die zugrundeliegenden Mechanismen für diese spezifische Modifikation von Proteinen ermöglichen. Die Charakterisierung des pflanzlichen OST-Komplexes ermöglicht es uns, molekulare Werkzeuge weiterzuentwickeln, um die Glykosylierung von Proteinen gezielt zu verbessern. Diese Erkenntnisse und entwickelten Methoden sind für zukünftige biotechnologische Anwendungen von großem Interesse, da Pflanzen zunehmend von der Industrie zur Herstellung rekombinanter Glykoproteine für therapeutische oder prophylaktische Zwecke genutzt werden.

Forschungsstätte(n)
  • Universität für Bodenkultur Wien - 100%

Research Output

  • 404 Zitationen
  • 27 Publikationen
  • 1 Patente
Publikationen
  • 2025
    Titel Improving the N-glycosylation occupancy of plant-produced IgG1 by engineering the amino acid environment at Asn297
    DOI 10.3389/fpls.2024.1531710
    Typ Journal Article
    Autor Göritzer K
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 1531710
    Link Publikation
  • 2023
    Titel Impact of mutations on the plant-based production of recombinant SARS-CoV-2 RBDs
    DOI 10.3389/fpls.2023.1275228
    Typ Journal Article
    Autor Ruocco V
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 1275228
    Link Publikation
  • 2023
    Titel The tobacco GNTI stem region harbors a strong motif for homomeric protein complex formation
    DOI 10.3389/fpls.2023.1320051
    Typ Journal Article
    Autor Schoberer J
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 1320051
    Link Publikation
  • 2023
    Titel An oligosaccharyltransferase from Leishmania donovani increases the N-glycan occupancy on plant-produced IgG1
    DOI 10.3389/fpls.2023.1233666
    Typ Journal Article
    Autor Beihammer G
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 1233666
    Link Publikation
  • 2024
    Titel Analysis of Protein Glycosylation in the ER
    DOI 10.1007/978-1-0716-3710-4_16
    Typ Book Chapter
    Autor Schoberer J
    Verlag Springer Nature
    Seiten 221-238
  • 2023
    Titel Plant glycoengineering for designing next-generation vaccines and therapeutic proteins
    DOI 10.1016/j.biotechadv.2023.108197
    Typ Journal Article
    Autor Strasser R
    Journal Biotechnology Advances
    Seiten 108197
    Link Publikation
  • 2023
    Titel In planta deglycosylation improves the SARS-CoV-2 neutralization activity of recombinant ACE2-Fc
    DOI 10.3389/fbioe.2023.1180044
    Typ Journal Article
    Autor Izadi S
    Journal Frontiers in Bioengineering and Biotechnology
    Seiten 1180044
    Link Publikation
  • 2022
    Titel Recent Developments in Deciphering the Biological Role of Plant Complex N-Glycans
    DOI 10.3389/fpls.2022.897549
    Typ Journal Article
    Autor Strasser R
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 897549
    Link Publikation
  • 2022
    Titel In Planta Production of the Receptor-Binding Domain From SARS-CoV-2 With Human Blood Group A Glycan Structures
    DOI 10.3389/fchem.2021.816544
    Typ Journal Article
    Autor König-Beihammer J
    Journal Frontiers in Chemistry
    Seiten 816544
    Link Publikation
  • 2022
    Titel Augmenting glycosylation-directed folding pathways enhances the fidelity of HIV Env immunogen production in plants
    DOI 10.1002/bit.28169
    Typ Journal Article
    Autor Margolin E
    Journal Biotechnology and Bioengineering
    Seiten 2919-2937
    Link Publikation
  • 2023
    Titel A plant-produced SARS-CoV-2 spike protein elicits heterologous immunity in hamsters
    DOI 10.3389/fpls.2023.1146234
    Typ Journal Article
    Autor Margolin E
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 1146234
    Link Publikation
  • 2022
    Titel Plant-made poliovirus vaccines – Safe alternatives for global vaccination
    DOI 10.3389/fpls.2022.1046346
    Typ Journal Article
    Autor Bolaños-Martínez O
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 1046346
    Link Publikation
  • 2025
    Titel An ACE2-Fc decoy produced in glycoengineered plants neutralizes ancestral and newly emerging SARS-CoV-2 variants and demonstrates therapeutic efficacy in hamsters
    DOI 10.1038/s41598-025-95494-w
    Typ Journal Article
    Autor Föderl-Höbenreich E
    Journal Scientific Reports
    Seiten 11307
    Link Publikation
  • 2019
    Titel Distinct Fca receptor N-glycans modulate the binding affinity to immunoglobulin A (IgA) antibodies
    DOI 10.1074/jbc.ra119.009954
    Typ Journal Article
    Autor Göritzer K
    Journal Journal of Biological Chemistry
    Seiten 13995-14008
    Link Publikation
  • 2020
    Titel Efficient N-Glycosylation of the Heavy Chain Tailpiece Promotes the Formation of Plant-Produced Dimeric IgA
    DOI 10.3389/fchem.2020.00346
    Typ Journal Article
    Autor Göritzer K
    Journal Frontiers in Chemistry
    Seiten 346
    Link Publikation
  • 2020
    Titel Engineering the Plant Secretory Pathway for the Production of Next-Generation Pharmaceuticals
    DOI 10.1016/j.tibtech.2020.03.004
    Typ Journal Article
    Autor Margolin E
    Journal Trends in Biotechnology
    Seiten 1034-1044
  • 2020
    Titel Glycosylphosphatidylinositol-Anchor Synthesis in Plants: A Glycobiology Perspective
    DOI 10.3389/fpls.2020.611188
    Typ Journal Article
    Autor Beihammer G
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 611188
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Generation of enzymatically competent SARS-CoV-2 decoy receptor ACE2-Fc in glycoengineered Nicotiana benthamiana
    DOI 10.1002/biot.202000566
    Typ Journal Article
    Autor Castilho A
    Journal Biotechnology Journal
    Seiten 2000566
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Impact of Specific N-Glycan Modifications on the Use of Plant-Produced SARS-CoV-2 Antigens in Serological Assays
    DOI 10.3389/fpls.2021.747500
    Typ Journal Article
    Autor Schwestka J
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 747500
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Editorial: Plant Glycobiology - A Sweet World of Glycans, Glycoproteins, Glycolipids, and Carbohydrate-Binding Proteins
    DOI 10.3389/fpls.2021.751923
    Typ Journal Article
    Autor Seifert G
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 751923
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Proper protein folding in the endoplasmic reticulum is required for attachment of a glycosylphosphatidylinositol anchor in plants
    DOI 10.1093/plphys/kiab181
    Typ Journal Article
    Autor Shin Y
    Journal Plant Physiology
    Seiten 1878-1892
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Cracking the “Sugar Code”: A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells
    DOI 10.3389/fpls.2021.640919
    Typ Journal Article
    Autor Strasser R
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 640919
    Link Publikation
  • 2021
    Titel N-Glycosylation of the SARS-CoV-2 Receptor Binding Domain Is Important for Functional Expression in Plants
    DOI 10.3389/fpls.2021.689104
    Typ Journal Article
    Autor Shin Y
    Journal Frontiers in Plant Science
    Seiten 689104
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Glycosylation of Plant-Produced Immunoglobulins
    DOI 10.1007/978-3-030-76912-3_16
    Typ Book Chapter
    Autor Göritzer K
    Verlag Springer Nature
    Seiten 519-543
  • 2021
    Titel Cracking the "Sugar Code": A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells
    DOI 10.26181/6073d326aa23f
    Typ Other
    Autor G Seifert
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Cracking the "Sugar Code": A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells
    DOI 10.60692/chync-wm274
    Typ Other
    Autor Georg J. Seifert
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Cracking the "Sugar Code": A Snapshot of N- and O-Glycosylation Pathways and Functions in Plants Cells
    DOI 10.60692/ttmhf-67h27
    Typ Other
    Autor Georg J. Seifert
    Link Publikation
Patente
  • 2022 Patent Id: WO2022238882
    Titel INTEGRATED MOLECULAR AND GLYCO-ENGINEERING OF COMPLEX VIRAL GLYCOPROTEINS
    Typ Patent / Patent application
    patentId WO2022238882
    Website Link

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