Entwicklung einer künstlichen Platin(II)-Zyklase Platform

Proteine sind wichtige Biomoleküle, die in allen Lebewesen vorkommen und aus einer Aneinanderreihung von natürlich vorkommenden Aminosäuren bestehen. Einige Proteine fungieren in unseren Zellen als Enzyme, indem sie chemische Reaktionen beschleunigen. Diese Enzyme spielen beispielsweise im Energiestoffwechsel eine zentrale Rolle. Enzyme zeichnen sich in der Regel durch ihre hohe Selektivität aus, da sie nur eine einzige Reaktion eines bestimmten Substrats zu einem bestimmten Produkt in einer komplexen biologischen Umgebung katalysieren. Das Prinzip der Biokatalyse, bei dem die Aktivität von Enzymen genutzt wird, wird bereits seit Langem von der Menschheit angewendet. Eines der frühesten und bekanntesten Beispiele ist die Fermentation, bei der Hefe zur Umwandlung von Zucker in Alkohol (Ethanol) verwendet wird. Solche biokatalytischen Prozesse gewinnen in verschiedenen Bereichen wie etwa bei der Herstellung von Agrarchemikalien und Arzneimitteln zunehmend an Bedeutung. Dies ist unter anderem auf die umweltfreundlicheren Bedingungen im Vergleich zu alternativen chemischen Methoden zurückzuführen, da biokatalytische Reaktionen typischerweise in Wasser und nicht in oft giftigen organischen Lösungsmitteln ablaufen. Ziel dieser Studie ist die Entwicklung künstlicher Platin-basierter Metalloenzyme, die aus einem Proteinanteil und einem nicht natürlichen Platinkomplex zusammengesetzt werden. Durch die Kombination der einzigartigen Reaktivität von Platin mit der hochgradig anpassbaren Umgebung eines Proteins sollen neuartige Enzyme entstehen, die Reaktionen katalysieren, die in der Natur bislang nicht vorkommen. Mithilfe von Fortschritten in der Proteinevolution und Biotechnologie wollen wir hochselektive Enzyme entwickeln, die Polyzyklisierungsreaktionen katalysieren und letztlich den Zugang zu wertvollen bioaktiven Molekülen wie Steroiden ermöglichen.