Neurale Lektin-Ligand Wechselwirkungen von Invertebraten

Seit vielen Jahren werden Anti-Meerrettich-Peroxidase (anti-HRP) Antikörper als spezifische Sonde zur Färbung von Neuronen und Nervensträngen in der Fruchtfliege Drosophila melanogaster benützt. Eine Gruppe von Oberflächenglykoproteinen, die zur hochkonservierten Familie der Zelladhäsions- und Signalmoleküle zählt, die an den neuronalen Prozessen beteiligt sind, wurden immunologisch (aber nicht strukturell auf Glykanebene) als Träger des anti-HRP Kohlenhydratepitops identifiziert. In Caenorhabditis und anderen Wirbellosen wurde ebenfalls über anti-HRP Bindung berichtet. Diese Antikörperbindung wird auf vorhandene Core a1,3-fukosylierte N-Glykane zurückgeführt. Vor kurzem wurde gezeigt, dass ein Lektin des C-Typs (durch das CG2958 Gen kodiert),das ursprünglich durch Homologiesuche im Drosophilagenom identifiziert wurde, an Core a1,3-fukosylierte N-Glykane bindet. Es ist jedoch nicht bekannt, wo es in der Fliege vorkommt und ob seine Expression mit dem neuralen Farbmuster der Anti-HRPs kompatibel ist. Es wird vorgeschlagen, seine Expression mittels in situ Hybridisierung zu testen und ebenfalls nach anderen endogenen Rezeptoren, die spezifisch Core a1,3-fukosylierte N-Glykane erkennen, mittels Neoglykokonjugaten zu suchen. Weiters sollen Studien an homologen Lektinen anderer Wirbelloser, vor allem Caenorhabditis, durchgeführt werden. Da die Grundlagen der neuronalen Aktivität in Wirbeltieren und Wirbellosen ähnlich sind, können die gewonnenen Erkenntnisse helfen, Wechselwirkungen zwischen Kohlenhydraten und Ligandmolekülen, die im Aufbau des Nervensystems beteiligt sind, allgemein besser zu verstehen.