Arabidopsis Galaktosyltransferase Familie

Das Projekt zielt darauf ab, unser Verständnis der Biosynthese von Asparagin gebundenen Glykanstrukturen und deren Funktion in Pflanzen zu verbessern. Als Bestandteil von Glykoproteinen kommt N-Glykanen in tierischen Zellen eine zentrale Rolle in lebenswichtigen biologischen Prozessen wie der Zell-Zell- und Zell-Matrix- Interaktion zu. Besonders die endständigen Zuckerreste der tierischen N-Glykane fungieren aufgrund ihrer außerordentlichen Strukturvielfalt im Zusammenspiel mit glykanspezifischen Rezeptoren auch als Träger biologischer Informationen. In Pflanzen ist die biologische Funktion dieser endständigen Zuckerreste von N- Glykanen noch weitgehend unerforscht. Aufgrund der Aufklärung der N-Glykanstrukturen von einigen Pflanzen ist jedoch bekannt, dass pflanzliche N-Glykane ein Trisaccharid, das sogenannte Lewis a Epitop, enthalten können. Dieses Lewis a Kohlenhydratepitop ist kürzlich im Labor des Antragstellers in der Modellpflanze Arabidopsis thaliana eindeutig identifiziert worden. Ziel dieses Projektes ist es nun das Enzym, eine Galaktosyltransferase, welches für die Biosynthese dieser Lewis a Kohlenhydratstruktur verantwortlich ist zu identifizieren und zu charakterisieren. Dazu wird eine Protein-Familie, die eine Ähnlichkeit zu tierischen Lewis-Typ beta-1,3- Galaktosyltransferasen besitzt, mittels biochemischen und zellbiologischen Methoden untersucht. Weiters wird untersucht welche Auswirkung das Fehlen der Lewis a N-Glykanstruktur für Pflanzen hat. Die geplanten Experimente sollen dazu beitragen die Biosynthese und die Funktion der pflanzlichen N-Glykane aufklären zu können, um Pflanzen in Zukunft für biotechnologische Zwecke besser nutzbar zu machen.

Das Projekt zielte darauf ab, unser Verständnis der Biosynthese von Asparagin-gebundenen Glykanstrukturen und deren Funktion in Pflanzen zu verbessern. Als Bestandteil von Glykoproteinen kommt N-Glykanen in tierischen Zellen eine zentrale Rolle in lebenswichtigen biologischen Prozessen wie der Zell-Zell-Interaktion zu. Besonders die endständigen Zuckerreste der tierischen N-Glykane fungieren aufgrund ihrer außerordentlichen Strukturvielfalt im Zusammenspiel mit Glykan-spezifischen Rezeptoren auch als Träger biologischer Informationen. In Pflanzen ist die biologische Funktion dieser endständigen Zuckerreste von N-Glykanen noch weitgehend unerforscht. Die Aufklärung der N-Glykanstrukturen von einigen Pflanzen hat jedoch gezeigt, dass pflanzliche N-Glykane ein Trisaccharid, das Lewis-A-Epitop, enthalten können. In diesem Projekt wurde das Enzym, eine Galaktosyltransferase (GALT1), welches für die Biosynthese dieser Kohlenhydratstruktur verantwortlich ist identifiziert und charakterisiert. Dazu wurde eine Protein-Familie, die eine Ähnlichkeit zu tierischen Lewis-Typ beta-1,3-Galaktosyltransferasen besitzt, mittels biochemischen und zellbiologischen Methoden untersucht. Weiters wurde durchleuchtet welche Auswirkung das Fehlen dieser spezifischen N-Glykanstruktur für Pflanzen hat. Die Erkenntnisse können in weiteren Projekten dazu führen, um Pflanzen für verschiedene biotechnologische Anwendungen wie der Expression von rekombinanten Proteinen besser nutzbar zu machen.