• Zum Inhalt springen (Accesskey 1)
  • Zur Suche springen (Accesskey 7)
FWF — Österreichischer Wissenschaftsfonds
  • Zur Übersichtsseite Entdecken

    • Forschungsradar
      • Historisches Forschungsradar 1974–1994
    • Entdeckungen
      • Emmanuelle Charpentier
      • Adrian Constantin
      • Monika Henzinger
      • Ferenc Krausz
      • Wolfgang Lutz
      • Walter Pohl
      • Christa Schleper
      • Elly Tanaka
      • Anton Zeilinger
    • Impact Stories
      • Verena Gassner
      • Wolfgang Lechner
      • Birgit Mitter
      • Oliver Spadiut
      • Georg Winter
    • scilog-Magazin
    • Austrian Science Awards
      • FWF-Wittgenstein-Preise
      • FWF-ASTRA-Preise
      • FWF-START-Preise
      • Auszeichnungsfeier
    • excellent=austria
      • Clusters of Excellence
      • Emerging Fields
    • Im Fokus
      • 40 Jahre Erwin-Schrödinger-Programm
      • Quantum Austria
      • Spezialforschungsbereiche
    • Dialog und Diskussion
      • think.beyond Summit
      • Am Puls
      • Was die Welt zusammenhält
      • FWF Women’s Circle
      • Science Lectures
    • Wissenstransfer-Events
    • E-Book Library
  • Zur Übersichtsseite Fördern

    • Förderportfolio
      • excellent=austria
        • Clusters of Excellence
        • Emerging Fields
      • Projekte
        • Einzelprojekte
        • Einzelprojekte International
        • Klinische Forschung
        • 1000 Ideen
        • Entwicklung und Erschließung der Künste
        • FWF-Wittgenstein-Preis
      • Karrieren
        • ESPRIT
        • FWF-ASTRA-Preise
        • Erwin Schrödinger
        • doc.funds
        • doc.funds.connect
      • Kooperationen
        • Spezialforschungsgruppen
        • Spezialforschungsbereiche
        • Forschungsgruppen
        • International – Multilaterale Initiativen
        • #ConnectingMinds
      • Kommunikation
        • Top Citizen Science
        • Wissenschaftskommunikation
        • Buchpublikationen
        • Digitale Publikationen
        • Open-Access-Pauschale
      • Themenförderungen
        • AI Mission Austria
        • Belmont Forum
        • ERA-NET HERA
        • ERA-NET NORFACE
        • ERA-NET QuantERA
        • Ersatzmethoden für Tierversuche
        • Europäische Partnerschaft BE READY
        • Europäische Partnerschaft Biodiversa+
        • Europäische Partnerschaft BrainHealth
        • Europäische Partnerschaft ERA4Health
        • Europäische Partnerschaft ERDERA
        • Europäische Partnerschaft EUPAHW
        • Europäische Partnerschaft FutureFoodS
        • Europäische Partnerschaft OHAMR
        • Europäische Partnerschaft PerMed
        • Europäische Partnerschaft Water4All
        • Gottfried-und-Vera-Weiss-Preis
        • LUKE – Ukraine
        • netidee SCIENCE
        • Projekte der Herzfelder-Stiftung
        • Quantum Austria
        • Rückenwind-Förderbonus
        • WE&ME Award
        • Zero Emissions Award
      • Länderkooperationen
        • Belgien/Flandern
        • Deutschland
        • Frankreich
        • Italien/Südtirol
        • Japan
        • Korea
        • Luxemburg
        • Polen
        • Schweiz
        • Slowenien
        • Taiwan
        • Tirol-Südtirol-Trentino
        • Tschechien
        • Ungarn
    • Schritt für Schritt
      • Förderung finden
      • Antrag einreichen
      • Internationales Peer-Review
      • Förderentscheidung
      • Projekt durchführen
      • Projekt beenden
      • Weitere Informationen
        • Integrität und Ethik
        • Inklusion
        • Antragstellung aus dem Ausland
        • Personalkosten
        • PROFI
        • Projektendberichte
        • Projektendberichtsumfrage
    • FAQ
      • Projektphase PROFI
      • Projektphase Ad personam
      • Auslaufende Programme
        • Elise Richter und Elise Richter PEEK
        • FWF-START-Preise
  • Zur Übersichtsseite Über uns

    • Leitbild
    • FWF-Film
    • Werte
    • Zahlen und Daten
    • Jahresbericht
    • Aufgaben und Aktivitäten
      • Forschungsförderung
        • Matching-Funds-Förderungen
      • Internationale Kooperationen
      • Studien und Publikationen
      • Chancengleichheit und Diversität
        • Ziele und Prinzipien
        • Maßnahmen
        • Bias-Sensibilisierung in der Begutachtung
        • Begriffe und Definitionen
        • Karriere in der Spitzenforschung
      • Open Science
        • Open-Access-Policy
          • Open-Access-Policy für begutachtete Publikationen
          • Open-Access-Policy für begutachtete Buchpublikationen
          • Open-Access-Policy für Forschungsdaten
        • Forschungsdatenmanagement
        • Citizen Science
        • Open-Science-Infrastrukturen
        • Open-Science-Förderung
      • Evaluierungen und Qualitätssicherung
      • Wissenschaftliche Integrität
      • Wissenschaftskommunikation
      • Philanthropie
      • Nachhaltigkeit
    • Geschichte
    • Gesetzliche Grundlagen
    • Organisation
      • Gremien
        • Präsidium
        • Aufsichtsrat
        • Delegiertenversammlung
        • Kuratorium
        • Jurys
      • Geschäftsstelle
    • Arbeiten im FWF
  • Zur Übersichtsseite Aktuelles

    • News
    • Presse
      • Logos
    • Eventkalender
      • Veranstaltung eintragen
      • FWF-Infoveranstaltungen
    • Jobbörse
      • Job eintragen
    • Newsletter
  • Entdecken, 
    worauf es
    ankommt.

    FWF-Newsletter Presse-Newsletter Kalender-Newsletter Job-Newsletter scilog-Newsletter

    SOCIAL MEDIA

    • LinkedIn, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
    • , externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
    • Facebook, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
    • Instagram, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
    • YouTube, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster

    SCILOG

    • Scilog — Das Wissenschaftsmagazin des Österreichischen Wissenschaftsfonds (FWF)
  • elane-Login, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • Scilog externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • en Switch to English

  

Aufklärung des IgG-Oligomer-vermittelten FcR-Clusterings

Elucidation of IgG oligomer mediated Fc receptor clustering

Johannes Preiner (ORCID: 0000-0002-6755-6543)
  • Grant-DOI 10.55776/P33958
  • Förderprogramm Einzelprojekte
  • Status beendet
  • Projektbeginn 01.11.2020
  • Projektende 31.10.2025
  • Bewilligungssumme 399.630 €

Wissenschaftsdisziplinen

Biologie (100%)

Keywords

    IgG hexamers, High speed atomic force microscopy, Fc receptor clustering

Abstract

Antikörper sind eines der wichtigsten Moleküle unseres Immunsystems und stehen an vorderster Front bei der Bekämpfung von Krankheitserregern und entarteter Körperzellen. Diese Y-förmigen Proteine können mit Hilfe ihrer zwei Ärmchen, den so genannten Fab-Fragmenten, spezifische Strukturen auf der Oberfläche von Viren, Bakterien oder Tumorzellen erkennen, sich fest an diese binden und somit für die weiteren Komponenten des Immunsystems markieren. Der so von der Oberfläche der markierten Zielzelle abstehende Stamm des Y-förmigen Antikörpers, das s.g. Fc- Fragment, kann dann im Weiteren von speziellen Immunzellen erkannt werden, wodurch diese aktiviert und die Antikörper-markierten Zielzellen unschädlich gemacht werden. Bindungspartner der Fc-Fragmente auf der Oberfläche der Immunzellen, sogenannte Fc-Rezeptoren spielen dabei eine wichtige Rolle: Sie sorgen für die spezifische Erkennung der Antikörper Fc-Fragmente und initiieren durch ihr lokales Clustering auf der Immunzelloberfläche (d.h. durch die lokale Anhäufung der Fc- Rezeptoren innerhalb der Kontaktfläche der beiden Zellen) deren Aktivierung und infolgedessen die Zerstörung der Zielzelle durch Ausschüttung von zytotoxischen Proteinen oder die direkte Phagozytose (d.h. die Immunzelle frisst die Zielzelle direkt auf). Im Zuge des vorliegenden Projektes wird dieser Mechanismus, das Clustering der Fc-Rezeptoren durch die Bindung an Antikörper mittels einer Kombination mehrerer High-End Mikroskopie Techniken (High-Speed Rasterkraftmikroskopie, Kryo-Elektronenmikroskopie, Einzelmolekül Fluoreszenzmikroskopie) sowie einer Technik zur Quantifizierung der Wechselwirkungen zwischen Antikörper und Fc-Rezeptoren (Quarz-Kristall Mikrowaage) strukturell, sowie dynamisch zeitaufgelöst untersucht. Speziell interessiert uns dabei welche Rolle eine vor kurzem neu entdeckte Eigenschaft von Antikörpern, sich unter gewissen Voraussetzungen bei der Bindung an eine Zielzelle in Antikörper-Hexamere (d.h. schneeflockenartige Strukturen aus je sechs Y-förmigen Antikörper) anzuordnen, spielt, und ob das Clustering der Fc Rezeptoren auf der Immunzelle eigentlich durch das Binden an bereits zuvor geformte, Antikörper-Hexamere hervorgerufen wird. In diesem Falle wäre die Aktivierung der Immunzelle also eine direkte Folge der Antikörper-Hexamerisierung auf der Zielzelle, was weitreichende Konsequenzen für die Entwicklung neuer, auf Fc-Rezeptoren basierenden Immuntherapien nach sich ziehen könnte. Das Projekt wird von Dr. Johannes Preiner (Projektleiter) in Zusammenarbeit mit Dr. Birgit Plochberger und Dr. Mario Mairhofer an der Fachhochschule Oberösterreich, Abteilung Medizintechnik, Campus Linz, und Dr. Thomas H. Sharp, Universitätsklinikum Leiden, Niederlande, durchgeführt.

Forschungsstätte(n)
  • FH Oberösterreich - 100%
Nationale Projektbeteiligte
  • Birgit Plochberger, FH Oberösterreich , nationale:r Kooperationspartner:in
  • Mario Mairhofer, FH Oberösterreich , nationale:r Kooperationspartner:in
  • Peter Pohl, Universität Linz , nationale:r Kooperationspartner:in
Internationale Projektbeteiligte
  • Thomas H. Sharp, Leiden University Medical Centre (LUMC) - Niederlande
  • Janine Schuurman, University Medical Center Utrecht - Niederlande

Research Output

  • 240 Zitationen
  • 14 Publikationen
  • 1 Methoden & Materialien
  • 1 Datasets & Models
  • 5 Disseminationen
  • 7 Wissenschaftliche Auszeichnungen
  • 2 Weitere Förderungen
Publikationen
  • 2025
    Titel A Kinetic Model of Antigen-Dependent IgG Oligomerization and Complement Binding
    DOI 10.1002/smsc.202500149
    Typ Journal Article
    Autor Frischauf N
    Journal Small Science
  • 2025
    Titel A kinetic model of antigen-dependent IgG oligomerization and complement binding
    DOI 10.1101/2025.02.04.635266
    Typ Preprint
    Autor Frischauf N
  • 2025
    Titel Structural Insights Into Complement Inhibition: Visualizing Distinct Binding Modes of C4b-Binding Protein Complexes With C4b and SAP
    DOI 10.1016/j.mcpro.2025.101046
    Typ Journal Article
    Autor Kadavá T
    Journal Molecular & Cellular Proteomics
  • 2024
    Titel Complement activation by IgG subclasses is governed by their ability to oligomerize upon antigen binding.
    DOI 10.1073/pnas.2406192121
    Typ Journal Article
    Autor Frischauf N
    Journal Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  • 2024
    Titel Higher-order structure and proteoforms of co-occurring C4b-binding protein assemblies in human serum.
    DOI 10.1038/s44318-024-00128-y
    Typ Journal Article
    Autor Hevler Jf
    Journal The EMBO journal
    Seiten 3009-3026
  • 2022
    Titel Dissociation of ß2m from MHC class I Triggers formation of Noncovalent, transient heavy chain dimers
    DOI 10.1242/jcs.259498
    Typ Journal Article
    Autor Dirscherl C
    Journal Journal of Cell Science
    Link Publikation
  • 2024
    Titel Agnostic B cell selection approach identifies antibodies against K. pneumoniae that synergistically drive complement activation.
    DOI 10.1038/s41467-024-52372-9
    Typ Journal Article
    Autor Bardoel Bw
    Journal Nature communications
    Seiten 8100
  • 2023
    Titel Purification Analysis, Intracellular Tracking, and Colocalization of Extracellular Vesicles Using Atomic Force and 3D Single-Molecule Localization Microscopy.
    DOI 10.1021/acs.analchem.3c00144
    Typ Journal Article
    Autor Hofmann M
    Journal Analytical chemistry
    Seiten 6061-6070
  • 2021
    Titel DNA origami demonstrate the unique stimulatory power of single pMHCs as T cell antigens
    DOI 10.1073/pnas.2016857118
    Typ Journal Article
    Autor Hellmeier J
    Journal Proceedings of the National Academy of Sciences
    Link Publikation
  • 2021
    Titel C1q binding to surface-bound IgG is stabilized by C1r2s2 proteases
    DOI 10.1073/pnas.2102787118
    Typ Journal Article
    Autor Zwarthoff S
    Journal Proceedings of the National Academy of Sciences
    Link Publikation
  • 2021
    Titel C1q binding to surface-bound IgG is stabilized by C1r2s2 proteases
    DOI 10.1101/2021.02.08.430229
    Typ Preprint
    Autor Zwarthoff S
    Seiten 2021.02.08.430229
    Link Publikation
  • 2021
    Titel Staphylococcal protein A inhibits complement activation by interfering with IgG hexamer formation
    DOI 10.1073/pnas.2016772118
    Typ Journal Article
    Autor Cruz A
    Journal Proceedings of the National Academy of Sciences
    Link Publikation
  • 2020
    Titel Comprehensive label-free characterization of extracellular vesicles and their surface proteins
    DOI 10.1101/2020.12.28.424566
    Typ Preprint
    Autor Priglinger E
  • 2020
    Titel Staphylococcal protein A inhibits complement activation by interfering with IgG hexamer formation
    DOI 10.1101/2020.07.20.212118
    Typ Preprint
    Autor Cruz A
Methoden & Materialien
  • 0
    Titel Nano disc embedded FcgRs
    Typ Technology assay or reagent
    Öffentlich zugänglich
Datasets & Models
  • 2026 Link
    Titel Elucidation of IgG oligomer mediated Fc receptor clustering
    DOI 10.5281/zenodo.18709822
    Typ Database/Collection of data
    Öffentlich zugänglich
    Link Link
Disseminationen
  • 2022 Link
    Titel Lange Nacht der Forschung
    Typ Participation in an activity, workshop or similar
    Link Link
  • 2024 Link
    Titel Press release: Antikörper als Teamplayer
    Typ A press release, press conference or response to a media enquiry/interview
    Link Link
  • 2024 Link
    Titel Interview Video TIMED Center
    Typ A broadcast e.g. TV/radio/film/podcast (other than news/press)
    Link Link
  • 2025 Link
    Titel FH Podcast
    Typ A broadcast e.g. TV/radio/film/podcast (other than news/press)
    Link Link
  • 2022 Link
    Titel Open house @ Infos Days
    Typ Participation in an open day or visit at my research institution
    Link Link
Wissenschaftliche Auszeichnungen
  • 2025
    Titel Invitation Antibody Engineering & Therapeutics
    Typ Personally asked as a key note speaker to a conference
    Bekanntheitsgrad Continental/International
  • 2025
    Titel Antibody Engineering and Therapeutics Europe
    Typ Personally asked as a key note speaker to a conference
    Bekanntheitsgrad Continental/International
  • 2025
    Titel Linz Winterworkshop
    Typ Personally asked as a key note speaker to a conference
    Bekanntheitsgrad Continental/International
  • 2024
    Titel The Antibody Series 2024
    Typ Personally asked as a key note speaker to a conference
    Bekanntheitsgrad Continental/International
  • 2023
    Titel Selected talk EMBO Girona
    Typ Poster/abstract prize
    Bekanntheitsgrad Continental/International
  • 2022
    Titel The Immunoreceptor and Immunotherapy Conference New Orleans 2022
    Typ Personally asked as a key note speaker to a conference
    Bekanntheitsgrad Continental/International
  • 2022
    Titel Genmab Symposium Utrecht
    Typ Personally asked as a key note speaker to a conference
    Bekanntheitsgrad Continental/International
Weitere Förderungen
  • 2026
    Titel Impact of serum IgG levels on antibody effector functions
    Typ Research grant (including intramural programme)
    DOI 10.55776/pat1169625
    Förderbeginn 2026
    Geldgeber Austrian Science Fund (FWF)
  • 2025
    Titel Determinants of IgM mediated classical complement activation
    Typ Research grant (including intramural programme)
    DOI 10.55776/pat1140125
    Förderbeginn 2025
    Geldgeber Austrian Science Fund (FWF)

Entdecken, 
worauf es
ankommt.

Newsletter

FWF-Newsletter Presse-Newsletter Kalender-Newsletter Job-Newsletter scilog-Newsletter

Kontakt

Österreichischer Wissenschaftsfonds FWF
Georg-Coch-Platz 2
(Eingang Wiesingerstraße 4)
1010 Wien

office(at)fwf.ac.at
+43 1 505 67 40

Allgemeines

  • Jobbörse
  • Arbeiten im FWF
  • Presse
  • Philanthropie
  • scilog
  • Geschäftsstelle
  • Social Media Directory
  • LinkedIn, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • , externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • Facebook, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • Instagram, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • YouTube, externe URL, öffnet sich in einem neuen Fenster
  • Cookies
  • Hinweisgeber:innensystem
  • Barrierefreiheitserklärung
  • Datenschutz
  • Impressum
  • IFG-Formular
  • Social Media Directory
  • © Österreichischer Wissenschaftsfonds FWF
© Österreichischer Wissenschaftsfonds FWF