Funktionelle Analyse der LPMOs von Clonostachys rosea

Lytische Polysaccharid-Monooxygenasen (LPMOs) sind eine Klasse oxidativer Enzyme, die eine entscheidende Rolle beim Abbau von Biomasse spielen, indem sie glykosidische Bindungen in Polysacchariden oxidativ spalten. Dieser Mechanismus steigert die Effizienz klassischer hydrolytischer Enzyme erheblich und ist auf Elektronendonor-Systeme wie GMC-Oxidoreduktasen (AA3; z. B. Cellobiose-Dehydrogenase, CDH), niedermolekulare Reduktionsmittel oder photosynthetische Pigmente angewiesen. Clonostachys rosea, ein filamentöser Pilz mit einem breiten ökologischen Spektrum darunter Saprotrophie und Mykoparasitismus zeigt eine besondere genomische Expansion oxidativer Enzymfamilien. Die ökologische und funktionale Relevanz dieser expandierten Genfamilien ist bislang weitgehend ungeklärt, insbesondere da C. rosea weder als bedeutender Lignozellulose-Zersetzer noch als Pflanzenpathogen bekannt ist. Ziel dieses Projekts ist es, die strukturelle, funktionelle und ökologische Bedeutung der AA9-Familie von LPMOs in C. rosea zu untersuchen. Es werden die Substrate, die Expression und Sekretion von LPMOs auslösen analysiert, ausgewählte LPMOs biochemisch charakterisiert und ihre synergistische Wechselwirkung mit CDHs erforscht. Dieses Projekt stellt einen umfassenden und innovativen Ansatz dar, um die regulatorische und funktionale Komplexität einer außergewöhnlich großen AA9- Genfamilie aufzuklären. Die Resultate werden neue Einblicke in die Anwendung oxidativer Enzyme durch nicht-ligninolytische Pilze liefern und ein besseres Verständnis der koordinierten Expression und ökologischen Integration von AA9- und AA3-Enzymsystemen ermöglichen.