Dynamische Änderung am Ribosom während der Translation

Das Hauptziel dieses Projektes ist es die dynamischen, strukturellen Änderungen des Ribosom`s während der Proteinsynthese mit Hilfe von Fluoreszenztechniken zu untersuchen. Das Ribosom und die Abfolge der einzelnen Schritte der Proteinsynthese in Bakterien sind seit langem bekannt. Jedoch sind die Details des Mechanismus, die es dem Ribosom erlauben schnell und genau Proteine zu erzeugen noch immer unbekannt. Das Verständnis der Funktionsweise des Ribosoms ist von fundamentaler molekularbiologischer Relevanz. Die präzise Positionierung der am Ribosom gebundenen transfer RNA (tRNA) sowie deren synchrone Bewegung während der Peptidsynthese, die Elongationsfaktoren EF-G und EF-Tu, sowie ribosomale RNA (rRNA) und Teile der ribosomalen Proteine sind für die genaue und schnelle Proteinsynthese essentiell. Der Translokationsschritt, bei dem tRNAs und mRNA am Ribosom um ein Codon weiterbewegt werden, wird durch den Elongationsfaktor EF-G katalysiert. Dieser Schritt geht einher mit großen strukturellen Änderungen am Ribosom. In den letzten Jahren konnten große Fortschritte erzielt werden, den Mechanismus der Translokation auf atomarer Ebene aufzuklären und beteiligte Elemente zu identifizieren. Einige Zwischenzustände der Translokation konnten definiert und deren Struktur aufgeklärt werden. Trotzdem bleiben viele Fragen offen, so z.B. wie die aktiven Zentren der großen und kleinen Untereinheit des Ribosoms miteinander kommunizieren, und wie die interagierenden Faktoren eine koordinierte Bewegung während der Proteinsynthese bewirken können.