N-acetylglukosaminidasen von Pflanzen

Das Projekt zielt darauf ab, unser Verständnis der Biosynthese von Asparagin gebundenen Glykanstrukturen und deren Funktion in Pflanzen zu verbessern. Als Bestandteil von Glykoproteinen kommt N-Glykanen in tierischen Zellen eine zentrale Rolle in lebenswichtigen biologischen Prozessen wie der Zell-Zell- und Zell-Matrix- Interaktion zu. Besonders die endständigen Zuckerreste der tierischen N-Glykane fungieren aufgrund ihrer außerordentlichen Strukturvielfalt im Zusammenspiel mit glykanspezifischen Rezeptoren auch als Träger biologischer Informationen. In Pflanzen ist die biologische Funktion dieser endständigen Zuckerreste von N- Glykanen noch völlig unbekannt. Aufgrund der Aufklärung der N-Glykanstrukturen von einigen Pflanzen ist jedoch bekannt, dass pflanzliche N-Glykane häufig nur aus wenigen Zuckerresten aufgebaut sind und im Vergleich zu tierischen Glykoproteinen eine geringere Strukturvielfalt vorliegt. Es wird vermutet, dass eine bestimmte Gruppe von Enzymen, sogenannte beta-N-Acetylglukosaminidasen, dafür verantwortlich ist. Diese Enzyme spalten einen endständigen beta-N-Acetylglukosaminre-Zucker ab, wodurch keine weitere Biosynthese der N-Glykane erfolgen kann. Die genaue Funktionsweise und der Wirkungsort der Enzyme innerhalb der pflanzlichen Zelle ist noch völlig unerforscht. In Vorarbeiten haben wir in der Modellpflanze Arabidopsis thaliana eine beta-N- Acetylglukosaminidase Genfamilie bestehend aus drei Genen identifiziert. In diesem Projekt wird versucht die Funktion dieser Genfamilie mit biochemischen, zellbiologischen und phänotypischen Analysen von "knockout" Mutanten zu charakterisieren.

Das Projekt zielte darauf ab, unser Verständnis der Biosynthese von Asparagin-gebundenen Glykanstrukturen und deren Funktion in Pflanzen zu verbessern. Als Bestandteil von Glykoproteinen kommt N-Glykanen in tierischen Zellen eine zentrale Rolle in lebenswichtigen biologischen Prozessen wie der Zell-Zell-Interaktion zu. Besonders die endständigen Zuckerreste der tierischen N-Glykane fungieren aufgrund ihrer außerordentlichen Strukturvielfalt im Zusammenspiel mit glykan-spezifischen Rezeptoren auch als Träger biologischer Informationen. In Pflanzen ist die biologische Funktion dieser endständigen Zuckerreste von N-Glykanen noch weitgehend unbekannt. Aufgrund der Aufklärung der N-Glykanstrukturen von einigen Pflanzen ist jedoch bekannt, dass pflanzliche N-Glykane häufig nur aus wenigen Zuckerresten aufgebaut sind und im Vergleich zu tierischen Glykoproteinen eine geringere Strukturvielfalt haben. In diesem Projekt konnte gezeigt werden, dass eine bestimmte Gruppe von pflanzlichen Enzymen, beta-N-Acetylglukosaminidasen, dafür verantwortlich ist. Diese Enzyme spalten einen endständigen beta-N-Acetylglukosamin-Zucker ab, wodurch keine weitere Biosynthese der N-Glykane erfolgen kann. Die genaue Funktionsweise und der Wirkungsort der Enzyme innerhalb der pflanzlichen Zelle wurden erforscht und aufgeklärt. Die Erkenntnisse können in weiteren Projekten dazu führen, um Pflanzen für verschiedene biotechnologische Anwendungen besser nutzbar zu machen.