Metabolische Inkorporation von latenten Thioestern

Einzelne Proteinbausteine,sogenannte Proteinmonomere, können mittels gentechnischer Modifikation so verändert werden, dass sie durch Polykondensation gummiartig verformbare (elastomere) Polymerebilden. Diese elastomeren Proteinbiopolymere sind innovative Ausgangsstoffe für biomedizinische Anwendungen und neuartige Materialien. Seit einigen Jahren ist die Herstellung von elastomeren Proteinbiopolymeren Gegenstand intensiver Forschung. Trotz vielversprechender Fortschritte in der Herstellung derartiger Proteinbiopolymere, fehlen flexible und effiziente Ansätze, um die Eigenschaften der neuartigen Materialien gezielt zu manipulieren. Das Ziel des vorliegenden Projekts MISTER ist es, Konzepte aus der organischen Chemie und der synthetischen Biologie miteinander zu einem neuen Ansatz für die Polykondensation von Proteinmonomeren zu kombinieren. Dazu sollen Proteinmonomere an definiertenPositionen mit aktivierbaren,extrem reaktionsfreudigen Thioestergruppen ausgestattet werden. Es ist zu erwarten, dass die außerordentliche Reaktivität der Thioestergruppen und ihre Chemoselektivität die lineare Polykondensation der einzelnen Proteinmonomere deutlich verbessern. Um die Robustheitdes Ansatzes zu überprüfen, stattenwird ein rekombinantes Proteinmonomer, das Titin, mit Thioestergruppen aus, über die es polykondensiert und ein Proteinbiopolymer bildet, das muskelartige mechanische Eigenschaften besitzt.