Structural Dependence of Nuclear Magnetic Resonance Chemical Shift Anisotropy in Proteins by Quantum Chemical Simulations

Neuesten Fortschritte in der Kernresonanzspektroskopie (NMR), insbesondere Methoden die unter dem Namen TROSY (transverse relaxation optimized spectroscopy) bekannt wurden, erlauben die Bestimmung der chemischen Verschiebungs-Anisotropie (CSA) einzelner Atome in einem Molekül auch in flüssigen Lösungen, was vorher nur in der NMR-Spektroskopie kristalliner Feststoffe Möglich war. Die Konformationsabhängigkeit dieser CSA ist von großem theoretischen und praktischen Interesse sowohl als Quelle von Geometrieinformation aber auch als physikalischer Parameter, der für eine Reihe von "Interferenzeffekten" mit anderen Wechselwirkungen verantwortlich ist (z.B. dipolare und Curie Spin Relaxation). Im vorliegenden Forschungsprojekt sollen quantenchemische Methoden (Simulationen) auf der Basis des Dichtefunktionals verwendet werden, um die "CSA-Tensoren" für die Atome Peptidrückgrates in Oligopeptiden für unterschiedliche Konformationen und Wasserstoff-brückensituationen berechnen. Die Resultate sollen die Vorhersage der "CSA-Tensoren" für verschiedene Molekülformen und deren Empfindlichkeit auf deren Veränderung und somit die Anwendbarkeit dieser Messgröße für experimentelle Strukturanalysen untersuchen. In der Folge sollten CSA-Werte wichtige neue experimentelle Parameter für die Erkennung von Sekundärstrukturdomänen und gleichzeitig die Zahl der verfügbaren Messgrößen für Geometrierestriktionen erhöhen.