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Enzyme die eine C-C Bindung in der Nikotinbiosynthese bilden

Enzymes forming the C-C bond in the nicotine biosynthesis

Bastian Daniel (ORCID: 0000-0001-9210-7136)
  • Grant-DOI 10.55776/P34337
  • Förderprogramm Einzelprojekte
  • Status beendet
  • Projektbeginn 01.09.2021
  • Projektende 28.02.2026
  • Bewilligungssumme 396.979 €
  • Projekt-Website

Wissenschaftsdisziplinen

Biologie (40%); Chemie (20%); Industrielle Biotechnologie (40%)

Keywords

    Biocatalysis, Enzymes, Nicotine biosynthesis, Structural biology, C-C bond formation, Flavoprotein

Abstract

Nikotin ist ein starkes Suchtmittel, mit dem die meisten Menschen irgendwann in ihrem Leben in Berührung kommen, in erster Linie durch Zigarettenrauch. Obwohl Nikotin in unserer Gesellschaft allgegenwärtig ist, ist es der Wissenschaft bis jetzt noch nicht gelungen, aufzuklären, wie genau Nikotin in der Pflanze entsteht. Verschiedene Enzyme, A622 und ein Satz an Reticulinoxidase-ähnlichen (BBE- like) Enzymen sind aufgrund von genetischen Studien unter Verdacht, an der Biosynthese beteiligt zu sein. Ihre genaue Rolle und ihre Struktur sind noch nicht bekannt, diese wollen wir aufklären. Von besonderem Interesse sind diese Enzyme, da sie in der Lage sind eine C-C Bindung zu knüpfen, eine der wichtigsten Reaktionen in der organischen Chemie. Neben der der Rolle dieser Enzyme in der Biosynthese eines weit verbreiteten Suchtmittels, interessieren wir uns auch dafür, für welche Zwecke diese Enzyme noch eingesetzt werden können, zum Beispiel als Werkzeuge in der pharmazeutischen Industrie.

Forschungsstätte(n)
  • Universität Graz - 100%

Research Output

  • 8 Zitationen
  • 1 Publikationen
Publikationen
  • 2022
    Titel Structure of the Reductase Domain of a Fungal Carboxylic Acid Reductase and Its Substrate Scope in Thioester and Aldehyde Reduction
    DOI 10.1021/acscatal.2c04426
    Typ Journal Article
    Autor Daniel B
    Journal ACS Catalysis
    Seiten 15668-15674
    Link Publikation

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