Analysis of the functions and structures of the domains of the complement protein C2 and its role in innate immunity

Analysis of the functions and structures of the domains of the complement protein C2 and its role in innate immunity

Andreas Laich (ORCID: )

Wissenschaftsdisziplinen

Biologie (50%); Medizinisch-theoretische Wissenschaften, Pharmazie (50%)

Keywords

    C2-C4 INTERACTION, RECOMBINANT WILD TYPE, MUTANT C2 FRAGMENTS, CCP (COMPLEMENT CONTROL PROTEIN), VWF (VON WILLEBRAND FACTOR) DOMAINS, 3D STRUCTURE

Abstract

Das vorliegende Projekt beschäftigt sich mit der detaillierten Charakterisierung der Wechselwirkung zwischen den Complement-Proteinen C2 und C4. Geplante C2-C4 Bindungsstudien basieren auf der Verwendung rekombinanter, wildtyp-ähnlicher bzw. mutierter C2 Fragmente (rC2) und nativ gereinigtem C4. Ziel der Studie ist die Charakterisierung möglicher C4b-Bindungsstellen innerhalb der drei globulären C2 Domänen (von Willebrand Faktor A-Domäne [vWF], complement control proteins [ccps] und Serinproteasedomäne [SP]). Weitere Ziel des Projektes ist die Charakterisierung der C2 Bindungsstelle innerhalb der Complementkomponente C4b und die 3D Strukturaufklärung von C2 und C4 durch Röntgenkristallographie.
Forschungsstätte(n)

Research Output

  • 29 Zitationen
  • 1 Publikationen
Publikationen
  • 2001
    Titel Complement C4bC2 complex formation: an investigation by surface plasmon resonance
    DOI 10.1016/s0167-4838(00)00208-9
    Typ Journal Article
    Autor Laich A
    Journal Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology
    Seiten 96-112